Los enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces, químicamente son proteínas Como catalizadores, los enzimas actúan en pequeña cantidad y se recuperan indefinidamente. No llevan a cabo reacciones que sean energéticamente desfavorables, no modifican el sentido de los equilibrios químicos, sino que aceleran su consecución.
Las enzimas son grandes proteínas que aceleran las reacciones químicas. En su estructura globular, se entrelazan y se pliegan una o más cadenas polipeptídicas, que aportan un pequeño grupo de aminoácidos para formar el sitio activo, o lugar donde se adhiere el sustrato, y donde se realiza la reacción. Una enzima y un sustrato no llegan a adherirse si sus formas no encajan con exactitud.
Las enzimas son grandes proteínas que aceleran las reacciones químicas. En su estructura globular, se entrelazan y se pliegan una o más cadenas polipeptídicas, que aportan un pequeño grupo de aminoácidos para formar el sitio activo, o lugar donde se adhiere el sustrato, y donde se realiza la reacción. Una enzima y un sustrato no llegan a adherirse si sus formas no encajan con exactitud.
Acción de Enzimas
La acción enzimática se caracteriza por la formación de un complejo que representa el estado de transición.
El sustrato se une al enzima a través de numerosas interacciones débiles como son: puentes de hidrógeno, electrostáticas,
hidrófobas, etc, en un lugar específico , el centro activo. Este centro es una pequeña porción del enzima, constituido por unaserie de aminoácidos que interaccionan con el sustrato.
Con su acción, regulan la velocidad de muchas reacciones químicas implicadas en este proceso. El nombre de enzima, que fue propuesto en 1867 por el fisiólogo alemán Wilhelm Kühne (1837-1900), deriva de la frase griega en zyme, que significa 'en fermento'. En laactualidad los tipos de enzimasidentificados son más de 2.000.
El sustrato se une al enzima a través de numerosas interacciones débiles como son: puentes de hidrógeno, electrostáticas,
hidrófobas, etc, en un lugar específico , el centro activo. Este centro es una pequeña porción del enzima, constituido por una
Con su acción, regulan la velocidad de muchas reacciones químicas implicadas en este proceso. El nombre de enzima, que fue propuesto en 1867 por el fisiólogo alemán Wilhelm Kühne (1837-1900), deriva de la frase griega en zyme, que significa 'en fermento'. En la
Clasificación de las enzimas
· Óxido-reductasas ( Reacciones de oxido-reduccisn).
· Transferasas (Transferencia de grupos funcionales)
· Hidrolasas (Reacciones de hidrólisis)
· Liasas (Adicisn a los dobles enlaces)
· Isomerasas (Reacciones de isomerizacisn)
· Ligasas (Formacisn de enlaces, con aporte de ATP)
Las coenzimas son pequeñas moléculas orgánicas no proteicas que transportan grupos químicos entre enzimas. A veces se denominan cosustratos. Estas moléculas son sustratos de las enzimas y no forman parte permanente de la estructura enzimática. Esto distingue a las coenzimas de los grupos prostéticos, que son componentes no protéicos que se enlazan estrechamente a las enzimas, tales como los centros hierro-azufre, la flavina o los grupos hemo. Tanto coenzimas como grupos prostéticos pertenecen a un grupo más amplio, los cofactores, que son moléculas no protéicas (por lo general, moléculas orgánicas o iones metálicos) que requieren las enzimas para su actividad.
En el metabolismo, las coenzimas están involucradas en reacciones de transferencia de grupos (como la coenzima A y la adenosina trifosfato (ATP)), y las reacciones redox (como la coenzima Q10 y la nicotinamida adenina dinucleótido (NAD+)). Las coenzimas se consumen y se reciclan continuamente en el metabolismo; un conjunto de enzimas añade un grupo químico a la coenzima y otro conjunto de enzimas lo extrae. Por ejemplo, las enzimas como la ATP sintasa fosforilan continuamente la adenosina difosfato (ADP), convirtiéndola en ATP, mientras que enzimas como las quinasas desfosforilan el ATP y lo convierten de nuevo en ADP.
Las moléculas de coenzima son a menudo vitaminas o se hacen a partir de vitaminas. Muchas coenzimas contienen el nucleótido adenosina como parte de su estructura, como el ATP, la coenzima A y el NAD+. Esta estructura común puede reflejar un origen evolutivo como parte de los ribozimas en un antiguo mundo de ARN.
En el metabolismo, las coenzimas están involucradas en reacciones de transferencia de grupos (como la coenzima A y la adenosina trifosfato (ATP)), y las reacciones redox (como la coenzima Q10 y la nicotinamida adenina dinucleótido (NAD+)). Las coenzimas se consumen y se reciclan continuamente en el metabolismo; un conjunto de enzimas añade un grupo químico a la coenzima y otro conjunto de enzimas lo extrae. Por ejemplo, las enzimas como la ATP sintasa fosforilan continuamente la adenosina difosfato (ADP), convirtiéndola en ATP, mientras que enzimas como las quinasas desfosforilan el ATP y lo convierten de nuevo en ADP.
Las moléculas de coenzima son a menudo vitaminas o se hacen a partir de vitaminas. Muchas coenzimas contienen el nucleótido adenosina como parte de su estructura, como el ATP, la coenzima A y el NAD+. Esta estructura común puede reflejar un origen evolutivo como parte de los ribozimas en un antiguo mundo de ARN.
Revista Cubana de Investigaciones Biomédicas
Rev Cubana Invest Bioméd v.16 n.1 Ciudad de la Habana ene.-jun. 1997
Instituto de Ciencias Básicas y Preclínicas "Victoria de Girón"
Enzimas que participan como barreras fisiológicas para eliminar los radicales libres: III. Glutatión peroxidasa
Dr. Elio Cisneros Prego, Dra. Judith Pupo Balboa y Dra. Ela Céspedes Miranda
La glutatión peroxidasa es una de las enzimas que participan en las transformaciones de especies reactivas del oxígeno, catalizando la reducción del peróxido o lipoperóxido, para lo cual utiliza como agente reductor al glutatión reducido. Esta enzima desempeña un importante papel en la defensa antioxidante por su localización en todos los órganos y tejidos, como parte del sistema antioxidante del glutatión, por lo que está involucrada en la fisiopatología de varias enfermedades. En el presente artículo se tratan los aspectos más importantes de sus características estructurales y funcionales y su papel biológico en la fisiopatología de algunas enfermedades, entre las que se encuentran: cáncer, enfermedades en el embarazo, enfermedades toxicológicas, isquemia, cataratas, diabetes mellitus, rechazo de transplantes.
U.S Department of agriculture
Agricultural research service
Enzimas aumentan la eficacia de la producción de etanol
Universidad de Illinois
A la misma vez que la producción de etanol están aumentando, la demanda para materias primas apropiadas también están aumentando.
Económico, abundante y fácil de usar, el maíz es actualmente la materia prima preferida en EE.UU. Así que los científicos del Servicio de Investigación Agrícola (ARS) en el Centro de Investigación de la Región Oriental, mantenido por ARS en Wyndmoor, Pensilvania, están investigando maneras para evitar estirar al máximo el mercado de maíz como resultado del aumento de la producción de etanol.
Se proyecta que la producción anual estadounidense de etanol aumentará de 5 mil millones de galones en 2006 a por lo menos 13 mil millones de galones en 2009. ¿Así que cuáles opciones tienen los productores? Una solución es aumentar la eficacia de conversión.
David Johnston, un tecnólogo alimentario en la Unidad de la Ciencia de Conversión de Cultivos e Investigación de Ingeniería, parte del ERRC, está investigando nuevos procesos usando enzimas proteasas de microbios y hongos para producir etanol más eficazmente. Él ha descubierto que las enzimas hacen más nutrientes disponibles para la levadura, acelerando la fermentación de los azucares. Las enzimas proteasas también pueden facilitar el proceso de quitar el agua de los restos sólidos después de la extracción del etanol.
| Tensioactivos, Enzimas y Emulsiones (Grupo TEP-212) Área de conocimiento: Tecnologías de la Producción. Directora: Doctora Encarnación Jurado Alameda. Catedrática de Ingeniería Química Proyectos en vigor:
|
Bibliografía
- · McKee T, McKee JR. Bioquímica: La base molecular de la vida. 4ª ed. México D.F.: McGraw Hill - Interamericana; 2009.
- · Revista cubana de investigaciones biomédicas , Cisneros E., Pupo J., Céspedes E., enzimas que participan como barreras fisiológicas para eliminar los radicales libres: glutatión peroxidasa, (en línea) (consultado el 03 de octubre de 2010), http://scielo.sld.cu/scielo.php?pid=S0864-03001997000100002&script=sci_arttext
- · U.S Department of agricultura, Agricultural research service, Johnson D., enzimas aumentan la eficacia en la producción de etanol, (en línea) (consultado el 03 de octubre de 2010), http://www.ars.usda.gov/is/espanol/pr/2007/070409.es.htm#_top
- · Universidad de Granada, Jurado E., Tensióactivos, enzimas y emulsiones (Grupo TEP-212), (en línea) (consultado el 03 de octubre de 2010), http://www.ugr.es/~tep212/proyectos.php
No hay comentarios:
Publicar un comentario